tropomiozin

A fehérje tropomiozin elsősorban a csíkos izmokban fordul elő, és részt vesz az izmok összehúzódásában. A genetikai mutációk befolyásolhatják a termelt tropomyosin molekulák szerkezetét, és ezáltal számos betegséget okozhatnak - ideértve a kardiomiopátia különféle formáit, valamint az multiplex congenita arthrogryposis és a nemalin myopathiát.

Mi az a tropomyosin?

A tropi-mozin egy olyan protein, amely az emberi testben elsősorban a vázizmokban található. Kenneth Bailey biokémikus írta először a fehérjét 1946-ban. Egy izom sok izomrost-kötegből áll, amelyek viszont az izomrostokból állnak.

Minden rost nem egyetlen, egyértelműen meghatározott izomsejtből áll, hanem egy szövetből, amelynek sok sejtmagja van. Ezen egységeken belül a myofibrillok finomabb szálakat képviselnek; a keresztirányú metszeteiket szarkométereknek nevezzük. A sarkomer kétféle szálból áll, amelyek felváltva vannak egymásba tolva, például fogaskerék vagy cipzár. Ezen szálak egy része miozin, mások aktin és tropomyosin komplexei. Ebben az összetett aktin molekulában vastag láncot képeznek, amely körül a tropomyosin két szálát feltekercselik.

Anatómia és felépítés

A Tropomyosin két részből áll: α és β. A két építőelem összesen 568 aminosavat tartalmaz, amelyek közül 284 α-tropomyosin és 284 β-tropomyosin. Ezek az aminosavak sorba állnak és hosszú láncokat képeznek, mielőtt végül összekapcsolódnak, hogy rúd alakú makromolekulát képezzenek.

Az aminosavak szekvenciáját és a fehérje szerkezetét genetikailag meghatározzuk; emberben a következő gének felelősek ennekért: TPM1 a 15. kromoszómán, TPM2 a 9. kromoszómán, TPM3 az első kromoszómán és TMP4 a 19. kromoszómán. A tropomyosin szál (mindkét alegységgel) a vastagabb aktinszálak köré csavarodik a csíkos vázizmokban. A troponin, egy másik protein, szintén kapcsolódik hozzá.

Funkció és feladatok

Tropomyosin szükséges a vázizmok összehúzódásához. Amikor egy idegimpulzus eléri az izomzatot, az elektromos inger először a szarkolemma és a T-tubulusokon terjed, és végül kalciumionok felszabadulásához vezet a sarkoplazmás retikulumban.

Az ionok ideiglenesen kötődnek a troponinhoz, amely a tropomyosin szálon helyezkedik el. Ennek eredményeként a kalcium-ionok megváltoztatják a molekula fizikai tulajdonságait. A troponin kissé eltolódik a felületen, és elmozdul azon helyektől, ahol a miozin is kötődhet. A miozin képezi az aktin / tropomyosin komplex komplementer szálait. A miozinszál végén két úgynevezett fej van. A miozinfejek kötődhetnek az aktinszál azon területeihez, amelyeket már nem foglal el a troponin.

Miután a rostra dokkolták, a miozinfejek összehajtogatnak, és az aktin / tropomyosin filamentumok közé tolódnak, és ez lerövidíti a sarkódot. Ugyanakkor ez a folyamat nem csak egy sarkódban, hanem sokban is megtörténik. A számos összehúzódó sarkomer tehát az izomrostok és az egész izom összehúzódását okozza. Az idegjel gyakran több száz izomrostot stimulál. Az adenozin-trifoszfát (ATP) lágyító hatása lehetővé teszi a miozin fejének leválását az aktinról.

A simaizmok összehúzódása kissé eltér. A sima izmok körülveszik az emberi szerveket vagy az erek falában találhatók. Nem csak húzódó izmokat tud összehúzni. Miközben a vázizmok csíkos szerkezetűek, a sima izmok sík felületet képeznek, amely egyes sejtekből áll. Az aktin és a tropomyosin mellett a simaizmokban van kaldeszmon és kalmodulin, két másik fehérje, amelyek kölcsönhatása befolyásolja az izmok feszültségét. A tropi-mozin elsősorban a kalmodulinra hat.

Ezenkívül a tropomyosin szerepet játszik más biológiai folyamatokban is. Például úgy tűnik, hogy befolyásolja az aktin kötődését a citoszkeletonba, és befolyásolja a sejtosztódást.

betegségek

Az egyik olyan betegség, amely kapcsolatban lehet a tropomyosinnal, a hipertrofikus kardiomiopátia. Ez egy szívbetegség, amely során a sarkorerek (az izomrostok szakaszai) megvastagodtak, és ez az izomrostok vastagságát is érinti.

Ennek eredményeként olyan tünetek alakulhatnak ki, mint a nyomásérzés a mellkasban, szédülés, légszomj, szinkop és angina rohamok. Ebben az esetben visszatérnek a szívizom funkcionális problémáihoz. A hipertróf kardiomiopátia leggyakoribb oka (40–60%) a génekben rejlik: a változások (mutációk) hibákat okoznak a genetikai kódban és ennek következtében a fehérjék helytelen szintézisében. Ez befolyásolhatja az izomrostokat alkotó különféle fehérjéket is.

A korlátozó kardiomiopátia során a szívizom megkeményedik. Ennek oka a kötőszövet túlzott része. A restrikciós kardiomiopátia szívelégtelenséghez vezet, amelyet jellemzően légzési rendellenességek, ödéma, száraz köhögés, fáradtság, kimerültség, szédülés, sánk, szívdobogás és különféle emésztési rendellenességek jellemznek. Az érintettek kevésbé valószínű, hogy összezavarodnak, memóriaproblémákat szenvednek vagy csökkent kognitív teljesítményt szenvednek. A kóros kardiomiopátia a tropomyosin gének hibájának is következménye lehet.

Amikor ez a szívbetegség megnyilvánul, gyakran társul globális szívelégtelenséggel és / vagy progresszív bal oldali szívelégtelenséggel. Ezenkívül légzési rendellenességek, embolizmusok és szívritmuszavarok is megjelenhetnek. Két másik, a tropomyosinnal összefüggő és részben mutációkon alapuló betegség a nemalin myopathia, amelyben az izmok sokféle módon károsodhatnak, és az arthrogryposis multiplex congenita, amelyben az ízületek merevülnek. Mindezen betegségeknek más okai is lehetnek, a tropomyosin gének mutációi csak egy lehetőség.