Néven G fehérjék egy inhomogén fehérjecsoport, amely köti a guanozin-difoszfát (GDP) és a guanozin-trifoszfát (GTP) nukleotidjait.
Alapvető szerepet játszanak az extracelluláris jelek továbbításában és „transzlációjában” a cellába és a cellában. A membrán alapú, heterotrimer G proteinek közvetítik az extracelluláris és az intracelluláris teret, és az úgynevezett kicsi G proteinek, amelyek a sejtek citoszoljában helyezkednek el, biztosítják a jelek továbbítását a sejtben.
Mi a G protein?
A G-fehérjék, más néven GTPázok, olyan inhomogén fehérjecsoportot képviselnek, amelyek döntő szerepet játszanak az extracelluláris szignálok sejtekbe és azokon belüli továbbításában. Az összes G-proteinre jellemző, hogy kötődhetnek a GTP és a GDP nukleotidjaihoz.
Két nagy csoportra oszthatók membránhoz kötött heterotrimer G proteinek és úgynevezett kis monomer G proteinek. A monomer G fehérjék a sejtek citoszoljában helyezkednek el, és másodlagos hírvivőként szolgálnak a sejten belüli jelátvitelhez. A membránhoz kötött G fehérjék az Alfa, Béta és Gamma alegységekből állnak. Inaktív állapotban a GDP kötődik az alfa alegységhez.
Egy extracelluláris inger (jel) olyan folyamatot indít, amelyben a GDP helyébe GTP lép, és ezzel egyidejűleg disszociáció zajlik az alfa alegység és a béta gamma alegység között. A két béta- és gamma-alegység együtt marad aktív funkcionális egységként, még a következő folyamatokban, mint béta-gamma alegység. A GDP GTP-vel történő cseréje tehát megfelel az inaktív „KI állásból” az aktivált „BE” helyzetbe való váltásnak.
Funkció, hatás és feladatok
Az állati sejtekhez hasonlóan az emberi sejteket olyan sejtmembrán is védi, amely a nagy molekulák vagy a patogén baktériumok számára nem könnyen átjárható. Egyrészt a sejtmembrán védelmet nyújt a belső citoszol és a sejtmag számára, másrészt ez problémát jelenthet a szükséges kommunikáció és információcsere szempontjából a sejtek között, egy sejtben, valamint az extracelluláris és az intracelluláris tér között.
A membránhoz kötött heterotrimer G-fehérjék, amelyeknek körülbelül 21 különböző alfa-alegység ismertek, fő funkciója az extracelluláris térből a sejt belsejébe történő jelátvitel. A jelátvitel elengedhetetlen a jelek továbbításához és bizonyos „utasítások” cellás metabolikus folyamatokká történő átalakításához. A lényeg az, hogy fontos üzeneteket kapjunk, amelyeket kívülről a sejtekbe vivőanyagok, hormonok vagy neurotranszmitterek közvetítenek, és hogy ezeket a sejtre vonatkozó „munka utasításokként” fordítsuk át, és továbbítsuk a sejten belüli második hírvivőkhöz, amelyek biztosítják a citoszolon belüli további szállítást. .
A transzdukciós folyamat fontos szerepet játszik bizonyos érzékeny ingerek, például látás, hallás, íz és szag átvitelében is. A jelátvitel ugyanolyan fontos bizonyos testhőmérsékleteket, vérnyomást, szívműködést és sok más öntudatlan paramétert szabályozó szabályozó hurok működéséhez. Egyszerűen fogalmazva, a sejtmembránban lehorgonyzott heterotrimer G-proteinek megtestesítik a szignálanyagok aktív tisztítási pontját, amelyek átalakult formában átkerülnek a sejt belsejében lévő kis G-fehérjékbe, amelyek második hírvivőként működnek.
A kicsi G-fehérjék, amelyekből több mint 100 különféle forma ismert, számos feladatot lát el a sejtben.Például részt vesznek a gén expressziójának szabályozásában, a citoszkeleton szervezésében, az anyagok magmag és a citoplazma közötti szállításában, valamint az anyagok cseréjében a lizoszómákkal és a sejtproliferációban.
Oktatás, előfordulás, tulajdonságok és optimális értékek
Mint minden más fehérje esetében, a G-fehérjék alapvető építőkövei az úgynevezett proteinogenikus aminosavak, amelyek közül 23 eddig ismert. Noha a sejtek metabolizmusa képes az aminosavak többségét szintetizálni, addig a néhány esszenciálisnak nevezett aminosavat étkezés közben kell bevenni.
A fehérjék összeállítása vagy az alapoktól kezdve történik, aminosavakat összefűzve a genetikailag meghatározott szekvenciában, vagy részben szétesett, hosszú láncú fehérjék meglévő fragmenseinek összeállításával. A fragmensek peptidekből vagy polipeptidekből is állhatnak, amelyek a meghatározás szerint kevesebb, mint 100 aminosavat tartalmaznak. A G-fehérjék szintézise minden egyes sejtben olyan komplex folyamatokban zajlik, amelyek az mRNS-ben korábban másolt génszegmensek alapján készültek, amelyek meghatározzák az egyes fehérjék aminosav-szekvenciáját.
Mivel a G fehérjék sokféleségükben részt vesznek minden egyes sejt gyakorlatilag minden kontroll- és szabályozási folyamatában, és az aktivált és inaktivált állapot közötti kapcsolat nagyon dinamikus, a sejtekben található koncentrációjuk vagy aktivitásuk pillanatképe nem lehetséges, és nem lenne értelmes. Az, hogy a hálózatban található összes G-protein „normális” munkát végez-e, csak közvetett módon állapítható meg az egészségi állapot alapján.
Betegségek és rendellenességek
Olyan fehérjék esetében, amelyek egy enzim, hormon vagy más funkcionális egység funkcionális vagy aktiváló részét képezik, fennáll annak a veszélye, hogy az aminosav-szekvencia hibája elveszíti funkcióját, az enzim vagy hormon pedig hatékonyságának egy részét elveszíti. A „fehérjehiba” legtöbb esetben a megfelelő genetikai hiba is fennáll.
A génszegmens mutációja az aminosav-szekvencia téves specifikációjához vezet, és ezáltal a megfelelő fehérje helytelen konstrukciójához. A G-fehérjéket nem szabad megmenteni a terv genetikailag meghatározott hibáitól. A G-fehérjék azonban elveszítik funkciójukat is, ha a hiba a G-proteinhez kapcsolt receptorokban rejlik.
Mindkét esetben a jelek transzdukciójának csökkent képessége bizonyos betegséget kivált, vagy hozzájárul annak kialakulásához. A G-fehérjék károsodott funkciójával összefüggő betegségek lehetnek például pszeudohypoparathyreosis, akromegália, hiperfunkcionális pajzsmirigy adenoma, petefészekdaganatok és néhány más.
.jpg)
.jpg)
